Эксперт

Сергей

Задать вопрос

Мы готовы помочь Вам.

1. Подчеркнуть то, что относится к задачам биохимии: 1) Изучение структуры органов; 2) Изучение структуры и функции мембран; 3) Изучение  структуры  и функции биополимеров; 4) Изучение структуры поливинилстирола; 5) Изучение функции витаминов; 6) Изучение превращений глюкозы в организме; 7) Изучение окислительно-васстановительных                                              процессов в мышцах;  8) Изучение механизма всасывания аминокислот; 9) Изучение распада радиоизотопа серы; 10) Изучение процессов высвобождения энергии из глюкозы в печени.
2. Подчеркнуть в  перечне  обязательные  признаки живой системы: А. Способность   перемещаться  в   пространстве.  Б. Распространять звуковые волны. В. Извлекать из  среды химические  вещества.  Г.  Воспроизводить  живые  системы, идентичные  по  форме  и свойствам.  Д. Содержать  молекулы только  в свободном  состоянии. Е.  Производить работу  без притока  энергии.  Ж.  Иметь  сложные  надмолекулярные  структуры.  3.  Состоять  только  из  бесклеточного  материала.  И.  Не содержат клеток,  имеющих митохондрии.
3. Выбрать к  названиям   надмолекулярных  образований свойственные им функции:

4. Выбрать понятия, характеризующие общие стадии обмена веществ в организме, и переписать их в логической последовательности: 1) распад жирной кислоты в печени; 2) метаболизм в тканях; 3) деполимеризация пищевых веществ в желудочно-кишечном тракте; 4) транспорт (всасывание и перенос веществ кровью, трансмембранный перенос); 5) выделение углекислоты легкими.
5. «Собрать» из приведенных фрагментов определение белковой  молекулы: 1) разветвленный полимер;  2) гетерополимер, включающий остатки аминокислот и углеводов;  3) линейный  полимер  из аминокислот;  4) линейный  полимер или сополимер  из  аминокислот, соединенных  карбамидными связями; 5) линейный  полимер, отличающийся  плоской структурой;  6) характеризующийся   трехмерной  пространственной организацией; 7) с периодическим включением в цепь остатков жирных кислот;  8) в  которой различают  три уровня и для которого характерна способность объединяться в надмолекулярные образования — четвертичный уровень организации.  «Молекула» белка  — это …
6. Вписать виды химических связей, обеспечивающие разные уровни организации белковой молекулы (в виде таблицы).
7. Записать карбамидную связь  химическими символами.
8. Написать структурные формулы   дипептидов,  образованных из глицина и аланина.
9. Написать схематическую формулу полипептида с N-концевым остатком аланина и С-концевым — глицина и наоборот.
10. Перечислить типы связей в молекуле белка в порядке их прочности (от сильных к слабым).
11. Перечислить функции белков.
12. Содержание азота в белках.
13. Принцип количественного определения белка по Къелдалю.
14. Какие вещества дают положительную биуретовую реакцию: а) все аминокислоты, б) глутатион, в) дипептиды, г) трипептиды и белки?
15. С какими соединениями нингидриновый реактив дает цветную реакцию: а) полисахаридами, б) моносахаридами, в) нуклеиновыми кислотами, г) a-аминокислотами, д) липидами?
16. Определить понятие “первичная структура белка”.
17. Какова роль ковалентных связей в белках: а) соединяют белковый и небелковый компоненты в молекулах липопротеидов, б) поддерживают a-спиралевидную конфигурацию полипептидной цепи, в) используются при соединении аминокислот в белковой молекуле?
18. Типы вторичной укладки белка.
19. Что представляет собой водородная связь? Какие химические элементы и какие белковые группировки способны к образованию водородных связей?
20. Для каких белков характерна b-структура полипептидной цепи: а) гемоглобин, б) фиброин шелка, в) миоглобин, г) сывороточный альбумин?
21. Принцип деления белков на глобулярные и фибриллярные.
22. Определите понятие «третичная структура белка» и назовите связи, ее выполняющие.
23. Что представляет собой четвертичная структура белка?
24. Какая структура укладки белка характерна для: а) нативного альбумина; б) денатурированного альбумина; в) гемоглобина; г) коллагена?

Лабораторные работы:

1. Биуретовая реакция.
2. Нингидриновая реакция.

Контрольные  задачи:

1. Вычислить (в А°) длину спирализованных по типу a-спиралей участков полипептидной цепи, содержащей 140 аминокислотных остатков, если известно, что неспирализованные участки содержат 35 аминокислотных остатков и что вся цепь вытянута в длину.
2. Вычислить, какой процент составляет неспирализованный участок цепи полипептида, если известно, что полипептид содержит 140 аминокислотных остатков и что длина полностью вытянутых спирализованных участков составляет 45 А°.
3. В каком участке изображенного ниже полипептида могли бы находиться точки изгибов, какие участки могли бы иметь спиралевидную конфигурацию?

Ала-гли-тир-про-мет-фен-цис-ала-цис-ала-гис-ала-цис-фен-гис-про-гис-ала

4. Какими способами может образоваться сополимер из следующих пептидов?

а) ала-мет-арг-цис-ала-гли-сер-гли-цис-тре; б) лиз-глу-цис-арг-гли-тре-глу-сер;

5. Из 2 мл биологической жидкости полностью осажден белок. Методом Къелдаля в осадке обнаружено 3 мг азота. Каково процентное содержание белка в исследуемой жидкости?
6. Исследуемая жидкость при нагревании с нингидрином приобретает фиолетовое окрашивание. Содержатся ли в растворе белки?
7. Какое из указанных веществ является пептидом? Дайте ему название.

            NH₂

                                                     a)  C  =  O

           NH₂

б) H₂N – СH₂ – CO – NH – CH – CO – NH – CH – CO – NH – CH – COOH

                                                 |                            |                            |

                                                CH₃           H₃C – CH – CH₃             CH₃

в) H₂N – C – O – C – CH₂

                                                                        ||

                                                                        O

8. Сколько различных трипептидов можно синтезировать из аминокислот глицина, валина и серина, если использовать каждую аминокислоту один раз?
9. Какова роль различных связей и взаимодействий в молекуле белка – ковалентных (А), ионных связей и гидрофобных взаимодействий (Б), внутримолекулярных водородных связей (В), межмолекулярных водородных связей (Г): а) соединение белковой и небелковой составляющей в молекулах липопротеидов, б) присоединение аминокислот в белковой молекуле, в) обеспечение складчатой b-структуры полипептидной цепи, г) обеспечение a-конфигурации полипептидной цепи?