Эксперт

Сергей

Задать вопрос

Мы готовы помочь Вам.

1. Выбрать из перечисленных (аланин, серин, валин, лейцин, изолей-цин, гистидин, аспарагиновая кислота, метионин, треонин, глутамино-вая кислота, аргинин) аминокислоты семи классов и внести их в со-ответствующие рубрики: 1. Алифатические 2. Оксиаминокислоты. 3. Дикарбоновые (и их амиды). 4. Двуосновные. 5. Ароматические 6. Се-русодержащие. 7. Иминокислоты.
2. Выбрать из перечисленных (треонин, валин, гистидин, лейцин, аланин, глицин, гистидин, триптофан, фенилаланин, аргинин, тирозин, изолейцин) глюко- и кетопластичные аминокислоты.
3. Записать аминокислоты в следующем порядке: 1. Заменимые. 2. Не-заменимые.
4. Какие из аминокислот при недостаточном поступлении углеводов или нарушении их обмена превращаются в глюкозу?
5. Какие из аминокислот, являясь глюкопластичными, могут ускорять образование кетоновых тел?
6. Написать структурные формулы фенилаланил — аспарагил — гистиди-на, гистидил — аланил — изолейцил — тирозина, тирозил — аспарагинил — триптофана, изолейцил — пролил — цистина, цистеинил — глутамина.
7. Написать фрагмент полипептида с внутрицепочечной дисульфидной связью, включающего остатки гистидина (1), аланина (2), цистеина (3) и глицина (последовательность произвольна) и записать его полное название.
8. Назвать С — и N-концевые аминокислоты во фрагменте из п. 7.
9. Какие аминокислоты в растворе имеют кислую реакцию: а) аланин, б) валин, в) глутаминовая кислота, г) лейцин, д) аспарагиновая кислота? Почему?
10. Какие аминокислоты в растворе имеют основную реакцию: а) лей-цин, б) треонин, в) гистидин, г) лизин, д) метионин, е) гидроксилизин, ж) аргинин? Почему?
11. Что такое «нативный белок»?
12. Вписать необходимое в нижеприведенное утверждение:
«Денатурация белка — результат нарушения ……………………….. уровней организации его молекулы, сопровождающийся разрывом ………………………….. связей при сохра¬нении …………………..структуры».
13. Перечислить виды денатурирующих воздействий в зависимости от их природы и в скобках после каждого привести конкретный пример.
14. Как используется в медицине свойство белка связывать тяжелые ме-таллы?
15. Написать пределы молекулярной массы для одноцепочных и много-цепочных олигомерных белков.
16. Написать каким белкам свойственна -конфигурация (одним сло-вом), перечислить виды связей, обеспечивающих -спиралевидную и -конфигурацию.
17. Написать на какие виды делятся белки в зависимости от характера третичной структуры.
18. Написать функциональные группы, обуславливающие амфолитную природу белковой молекулы: важнейшие и второстепенные.
19. Чем обусловлены электролитические свойства белков?
20. Определить понятие 1) «изоэлектрическая точка» и 2) «изоэлектри-ческое состояние белковой молекулы».
21. В каком направлении в поле постоянного тока движется нейтрально заряженная молекула при рН электролита 5,8; 8,7; при рН, соответствующем изоэлектрическому состоянию?
22. Почему при одинаковой реакции среды молекула белка заряжена или положительно или отрицательно в зависимости от вида белка?
23. Перечислить, какими факторами определяется растворимость белка.
24. Как можно снизить растворимость белка?
25. Принципы определения молекулярной массы белков методами гель-фильтрации и ультрацентрифугирования.
26. Что называют высаливанием белка? В каких целях его используют?

Лабораторные работы:
1. Проба с сульфосалициловой кислотой.
2. Проба с кипячением.
3. Кольцевая проба Геллера.
4. Демонстрация хроматограммы белков сыворотки крови.
5. Высаливание белков.
6. Определение белка в моче методом «сухой химии».

Контрольные задачи:
1. Как, используя биуретовый метод определения белка и сульфат ам-мония, установить соотношение между альбуминами и глобулинами крови?
2. Отношение количества альбуминов к количеству глобулинов в сыво-ротке крови больного равно 1,5. Рассчитайте содержание глобули-нов, если концентрация альбуминов равна 50 г/л.
3. Концентрация свободных аминокислот в растворе белка равна 0,01 мкмоль/л. Растворитель удален нагреванием и замещен таким же объемом серной кислоты. Через 24 ч концентрация свободных амино-групп оказалась равной 0,04 мкмоль/л. Какой процесс происходит, можно ли его выразить количественно?
4. Как выяснить, произошло ли полное осаждение белка из биологиче-ской жидкости, в которой создано 50%-ное насыщение сульфатом аммония (после отделения осадка жидкость прозрачна)?
5. Укажите суммарный заряд (+,0 или -) для лейцина, треонина, цисте-ина и лизина при следующих рН: а) 1,5; б) 6,0; в) 8,5; г) 11, исходя из данных о значении их рI.
6. В каком направлении будут двигаться в электрическом поле (к като-ду, аноду или оставаться на старте) следующие белки: а) яичный альбумин при рН 5,0; б) лактоглобулин при рН 5,0 и 7,0; в) химот-рипсиноген при рН 5,0; 9,5 и 11 (изоэлектрические точки для этих белков соответственно равны: а) рН 4,6; б) рН 5,2; в) рН 9,5)?
7. При определении молекулярной массы белка методом ультрацен-трифугирования получены следующие величины: 13100, 13640, 13250, 13790. Вычислите среднее квадратическое отклонение и среднюю ошибку опыта. Представьте данные о молекулярной структуре бел-ка в виде показателя М  т.
8. Необходимо из смеси белков сконцентрировать (не нарушая натив-ности) один из белков с известным значением изоэлектрической точ-ки. Как действовать, располагая набором кислот, оснований и эта-нолом?