Эксперт

Сергей

Задать вопрос

Мы готовы помочь Вам.

Оглавление
Введение 3
I. Аминокислоты 4
1.1 Классификация аминокислот. Номенклатура аминокислот: по ИЮПАК и тривиальная. 4
1.2 Протеиногенные аминокислоты. Незаменимые аминокислоты 7
1.3 Химические свойства аминокислот 8
1.4 Биологически важные реакции α-аминокислот 11
1.5 Способы получения аминокислот 14
II. Белки 17
2.1 Пептиды. Полипептиды 17
2.2 Вторичная структура белка: α-спираль и β-складка 19
2.3 Третичная и четвертичная структуры белка 19
2.4 Химические свойства белков. Цветные реакции белков. Денатурация белков. 21
III. Нуклеиновые кислоты 22
3.1 Азотистые основания нуклеиновых кислот. Понятие гетероциклических соединений. Гетероциклические соединения, входящие в состав азотистых оснований 22
3.2 Нуклеозид и нуклеотид. Принцип комплементарности 24
3.3 Строение РНК. Классификация и функции РНК 25
3.4 Строение и функции ДНК 26
Заключение 29
Список используемой литературы 30

Введение
Актуальность, выбранной мною темы, заключается в том, что биоорганическая химия — это фундаментальная наука на стыке химии и биологии, она способствует раскрытию принципов функционирования живых систем, имеет выраженную практическую направленность, являясь теоретической основой получения новых ценных соединений для медицины и сельского хозяйства. В этой науке изучаются аминокислоты, белки и нуклеиновые кислоты, так как они универсальны среди других «молекул жизни» и потому, что с их познанием связаны подлинно революционные прорывы в биологической науке.
Перед написанием реферата, я поставила перед собой цели и задачи.
Цель моего исследования заключается в том, чтобы подробнее изучить биоорганическую химию.
Опираясь на цель, я вывела следующие задачи:
1. Закрепить пройденное на лекциях и парах;
2. Узнать что-то новое, углубить знания в химии;
3. Изучить подробнее аминокислоты, белки и нуклеиновые кислоты, их химические свойства, классификацию и др.
Во время работы над рефератом, я нашла много информации из книг, учебников, связанных с темой моего реферата, а также пользовалась научными пособиями.

I. Аминокислоты
Аминокислоты — соединения, которые содержат две функциональные группы: аминогруппу – NH₂ и карбоксильную группу – COOH, связанные с углеводородным радикалом.

Рис.1. Общая формула α-аминокислот
Так как аминокислоты содержат две различные функциональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, их свойства отличаются от характерных свойств карбоновых кислот и аминов. [1]
1.1 Классификация аминокислот. Номенклатура аминокислот: по ИЮПАК и тривиальная
В зависимости от положения аминной группы относительно карбоксильной различают α, β, γ и т.д. аминокислоты. Аминокислоты, в молекуле которых карбоксильная и аминная группы занимают терминальные положения, называют также w-аминокислотами: CH3CH(NH2)-COOH – α-Аминопропиновая кислота; CH3CH(NH2)CH2COOH – β-Аминомасляная кислота; NH2-(CH2)5COOH ε- или ω — аминокапроновая кислота.
Наиболее важными являются α-аминокислоты. Они чаще других кислот встречаются в природе и как составные части белков участвуют во всех процессах жизнедеятельности: в многочисленных обменных реакциях и многих специфических процессах в живом организме.
α-Аминокислоты как правило выделяют из объектов природного происхождения: молока, крови, волос, чешуи, рогов и перьев, паутины, ядовитых веществ грибов и многих других.
К настоящему времени известно около 200 природных аминокислот. Однако важнейших, являющихся основными структурными единицами белков, среди них всего 20. Характерной особенностью строения последних является, во-первых, то, что в их молекулах обе функциональные группы – аминная и карбоксильная – связаны с одним и тем же атомом углерода и, во-вторых, то, что этот атом является асимметрическим, поскольку содержит четыре различных заместителя (исключение составляет аминоуксусная кислота, называемая также глицином и гликоколом).
Называя важнейшие α-аминокислоты, редко прибегают к правилам официальной номенклатуры, а обычно используют тривиальные названия. [2] Происхождение последних, в основном, обусловлено названием исходных материалов, из которых эти аминокислоты были выделены: например, аспарагин (от лат. asparagus — спаржа) получен из сока спаржи, цистеин и цистин (от греч. cystis — мочевой пузырь) — из камней мочевого пузыря, глутамин и глутаминовая кислота (от нем. das Gluten — клейковина) — из клейковины пшеницы, серии (от греч. serös — шелковичный червь) — из шелка и тирозин (от греч. tyros — сыр) — из сыра. Другие названия связаны с методами выделения. Так, аргинин (от лат. argentum — серебро) был впервые получен в виде серебряной соли, триптофан выделен при расщеплении белка с по-мощью трипсина. Структурные связи с другими природными соединениями также внесли вклад в названия некоторых аминокислот. Так, валин назван как производное валериановой кислоты, треонин структурно связан с моносахаридом треозой. Название «пролин» происходит от рационального обозначения пирролидин-2-карбоновой кислоты.
За исключением триптофана и аминодикарбоновых кислот, названия аминокислот имеют окончания -ин, что подчеркивает их принадлежность к аминам. Аминоацильные остатки общей формулы NH2 -CHR-CO- называют, добавляя к корню слова окончание -ил. Поскольку у аспарагиновой и глутаминовой кислот и их полуамидов одинаковые корневые слова, остатки глутамина и аспарагина называют обычно «глутаминил» и «аспарагинил», остатки же глутаминовой и аспарагиновой кислот получили названия «глутамил» и «аспарагил».

Рис. 2. Номенклатура аминокислот
Для удобства написания пептидных фрагментов предложено пользоваться сокращенными названиями аминокислотных остатков, которые состоят из первых трех букв тривиального названия аминокислоты, например Ala для L-аланина и Met для L-метионина (сокращения для других аминокислот см. в табл. 1-1). Оптическая конфигурация аминокислоты указывается символами, причем специально отмечаются только D- И DL-аминокислоты, например о-Ala и DL-Met. алло-Соединения обозначаются символом «а», например alle для алло-ь-изолейцина.
Обозначение аминокислотных остатков и производных аминокислот. Принято обозначать замещения атома водорода в амино-, имино-, гуанидино, окси- или тиольной группе, а также замещения -ОН в карбоксильной группе с помощью свободной связи (черточки): в случае замещения водорода а-аминогруппы ее ставят слева от символа аминокислоты, в случае замещения в гидроксильной группе ск-карбоксила — справа, если же замещение имеется в боковой цепи, то проставляется свободная связь сверху или снизу (рис. 2) [2]
1.2 Протеиногенные аминокислоты. Незаменимые аминокислоты
Протеиногенными называются 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом и включаются в белки в процессе трансляции.

Рис. 3. Строение протеиногенных аминокислот
Многие α-аминокислоты синтезируются в организме, некоторые же необходимые для синтеза белков α-аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать с пищей, такие аминокислоты называют незаменимыми. К ним относятся: аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Аргинин и гистидин являются незаменимыми только для детей первого года жизни; в организме взрослого человека они синтезируются. [3]
1.3 Химические свойства аминокислот
Кислотно-основные свойства. Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как содержат кислотный (COOH) и основный (NH2) центры. Поэтому α-аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами:

Кроме солей, которые образуют α-аминокислоты с сильными кислотами или щелочами, известны комплексные соли многих аминокислот с ионами двухвалентных металлов. Так, с гидроксидом меди (II) получаются кристаллические хелатные соли синего цвета, которые используются для выделения и очистки аминокислот:

В кристаллическом состоянии α-аминокислоты существуют в виде внутренней соли — диполярного иона H3N+ −CHR−COO-, называемого также цвиттер-ионом.
В водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм. Обычно используемая запись аминокислот в недиссоциированном виде используется лишь для удобства представления, однако все аминокислоты при физиологических значениях рН имеют структуру цвиттер-иона.
На диссоциацию аминокислот оказывает влияние pH среды. В сильнокислой среде (рН 1–2) NH2 группа протонирована полностью, а COOH группа практически неионизирована. В сильнощелочной среде (рН>11), напротив, свободна аминогруппа и полностью ионизирована карбоксильная. При значениях pH от 4 до 9 каждая из диссоциирующих групп находится в равновесии со своей неионизированной формой, а обе группы вместе находятся в равновесии с диполярным ионом:

Основные аминокислоты в водном растворе дают щелочную реакцию и несут положительный заряд:

Кислые аминокислоты в водном растворе проявляют кислотные свойства и обладают отрицательным зарядом:

Для каждой аминокислоты существует определенное значение рН, называемое изоэлектрической точкой (обозначается pI), при котором концентрация диполярного иона максимальна, а минимальные концентрации катионных и анионных форм равны. Значение pI определяется величинами констант диссоциации кислотной и основной функций: pI = 0,5(pK1 + pK2).
В изоэлектрическом состоянии суммарный электрический заряд молекул равен нулю и аминокислота обладает наименьшей растворимостью и электрофоретической подвижностью. Для алифатических аминокислот это значение составляет 6,0, т. е. находится в слабокислой области. Это объясняется тем, что кислотность группы – NH₃⁺ в диполярном ионе выше основности группы – СОО ⁻.
Кислотно-основные свойства аминокислот определяют многие физико-химические и биологические свойства белков. На этих свойствах основаны, кроме того, почти все методы выделения и идентификации аминокислот.
Таблица. Значения pI аминокислот
Названия аминокислоты Значения pI Названия аминокислоты Значения pI
ала 6,0 глу 3,22
вал 5,96 асн 5,41
лей 5,98 глн 5,65
мет 5,74 лиз 9,74
цис 5,07 гис 7,59
фен 5,48 арг 13,76
асп 2,77
Реакции карбоксильной группы
а) Реакция этерификации

Реакция используется для «защиты» карбоксильной группы при пептидном синтезе.
б) Образование галогенангидридов с галогенидами фосфора (PCI5, РСl3) или тионилхлоридом

Реакция используется для активации карбоксильной группы при пептидном синтезе.
Реакции аминогруппы
а) Реакция с формальдегидом.

Реакция лежит в основе количественного определения α-аминокислот методом формольного титрования щелочью (метод Серенсена).
б) Реакция с азотистой кислотой

По объему выделившегося азота определяют количество аминогрупп в природных аминосодержащих соединениях (метод Ван-Слайка).
в) Реакция ацилирования

Реакция используется для «защиты» аминогрупп при пептидном синтезе
1.4 Биологически важные реакции α-аминокислот
Ферментативное превращение аминокислот в живых организмах включает реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, гидроксилирования, окисления тиольных групп.
Дезаминирование (отщепление NH2 группы), которое может быть неокислительным (без участия кислорода):

Трансаминирование (переаминирование). Под трансаминированием подразумевают реакции межмолекулярного переноса амногруппы от α-аминокислоты на α-кетокислоту. Трансаминирование основной путь биосинтеза α-аминокислот из α-оксокислот. Донором 131 аминогруппы служит α-аминокислота, имеющаяся в клетках в достаточном количестве или избытке, а ее акцептором — α-оксокислота:

Реакции трансаминирования являются обратимыми и протекают при участии специфических ферментов (трансаминазы или аминотрансферазы) и кофермента пиридоксальфосфата.
В организме осуществляется ферментативное гидроксилирование некоторых аминокислот, например, гидроксилирование фенилаланина (рис. 4)

Рис. 4. Общая схема гидроксилирования фенилаланина
При генетически обусловленном отсутствии в организме фермента, катализирующего этот процесс, развивается тяжелое заболевание — фенилкетонурия.
Декарбоксилирование. Процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО2 получил название декарбоксилирования. Реакции декарбоксилирования в отличие от других реакций промежуточного обмена аминокислот являются необратимыми. Они катализируются специфическими ферментами — декарбоксилазами аминокислот. Образующиеся продукты реакции — биогенные амины — оказывают сильное фармакологическое действие на множество физиологических функций человека и животных. Например, γ-аминомасляная кислота (рис. 5) принимает участие в обменных процессах, происходящих в головном мозге, является нейромедиатором, оказывает тормозящее действие на деятельность ЦНС. В медицинской практике применяется как лекарственное средство при некоторых заболеваниях ЦНС.

Рис. 5. Получение ГАМК декарбоксилированием глутаминовой кислоты
Биогенный амин этаноламин, образующийся при декарбоксилировании серина (рис. 6), входит в состав фосфолипидов биологических мембран.

Рис. 6. Декарбоксилирование серина
Получающийся при декарбоксилировании гистидина (рис. 7) биогенный амин гистамин имеет прямое отношение к воспалению и аллергии.

Рис. 7. Декарбоксилирование гистидина
Образующийся из 5-гидрокситриптофана серотонин (рис. 7) регулирует артериальное давление, температуру тела, дыхание, почечную фильтрацию и является медиатором нервных процессов ЦНС.

Рис. 8. Декарбоксилирование 5-гидрокситриптофана с образованием серотонина
Продукт реакции декарбоксилирования 3,4-дигидроксифенилаланина дофамин является предшественником катехоламинов (норадреналина и адреналина).
Окисление тиольных групп лежит в основе взаимопревращений цистеиновых и цистиновых остатков, обеспечивающих ряд окислительно-восстановительных процессов в клетке. [3]
1.5 Способы получения аминокислот
Способы получения α-аминокислот. Разработано много способов получения α-аминокислот. Важнейшие из них три:
1. Действие аммиака на соли хлорзамещенных кислот:

2. Действие аммиака и синильной кислоты на альдегиды (реакция Штреккера). Механизм реакции точно не установлен: два возможных пути приведены на схеме

В настоящее время этот метод используется в следующей модификации:

3. α-Аминокислоты успешно синтезируются из аминомалонового эфира по схеме:

4. При гидролизе белков получается около 25 различных аминокислот. Разделение этой смеси представляет собой довольно сложную задачу. Однако обычно одна или две кислоты получаются в значительно больших количествах, чем все другие, и эти кислоты удается выделить довольно просто.
В последнее время научились так нарушать нормальную жизнедеятельность некоторых микроорганизмов, что они начинают вместо накопления белка продуцировать какую-либо определенную аминокислоты. Таким путем получают в промышленности пищевой лизин. Из субстрата лизин выделяют с помощью ионообменных смол.
Способы получения β-аминокислот. Наиболее важны следующие два способа получения β-аминокислот:
1) Присоединение аммиака к непредельным кислотам. Аммиак к олефинам без катализаторов не присоединяется. Присоединение к кислотам связано с наличием сопряженной системы с участием карбонила карбоксильной группы. Присоединение здесь проходит, как и другие реакции α, β- непредельных кислот, не по правилу Марковникова.

2) Большое число различных аминокислот было синтезировано В.М. Родионовым из малоновой кислоты:

Реакция эта сходна с реакцией получения β-гидроксикислот из альдегидов. Возможно, что промежуточными продуктами здесь являются гидроксисоединения, однако точно механизм этой реакции не установлен.
Способы получения других аминокислот. Аминокислоты с более удаленными друг от друга функциональными группами получают действием аммиака на галогенозамещенные кислоты, восстановлением неполных нитрилов двухосновных кислот и с помощью бекмановской перегруппиовки, например:

Капролактам при гидролизе образует ω- или ε-аминокапроновую кислоту, а при нитрировании с последующим восстановлением – лактам 2,6-диаминокапроновой кислоты (линзина). Это современный промышленный метод синтеза лизина: [4]

II. Белки
Белки — природные полипептиды; они имеют очень большую молекулярную массу (от 10 000 до десятков миллионов). Белки входят в состав всех живых организмов и выполняют разнообразные биологические функции. [5] Они составляют основу опорных, мышечной и покровных тканей (кости, хрящи, сухожилия, мышцы, кожа), играют решающую роль в процессах обмена веществ и размножения клеток. Белковыми телами являются гормоны, энзимы, пигменты, антибиотики, токсины.
Большинство белков в твёрдом состоянии сохраняют природную форму (шерсть, шелк) или существует в виде порошка. Только некоторые белки удается выделить в кристаллическом состоянии.
Многие белки растворимы в воде, в разбавленных растворах солей, в кислотах. Почти все белки растворяются в щелочах, и все они нерастворимы в органических растворителях. Растворы белков имеют коллоидный характер, и могут быть очищены диализом. Из растворов белки легко осаждаются органическими водорастворимыми растворителями (спиртом, ацетоном), растворами солей, особенно тяжёлых металлов (Cu, Pb, Hg, Fe и др.), кислотами и т.д. Осаждением растворами солей различной концентрации белки могут быть очищены и разделены. При осаждении некоторые белки меняют конформацию цепей и переходят в нерастворимое состояние. Этот процесс называется денатурацией. Денатурация многих белков может быть вызвана и нагреванием. [4]
2.1 Пептиды. Полипептиды
Пептиды (рис. 9) — это цепочечные молекулы, содержащие от двух до ста остатков аминокислот, соединенных между собой амидными (пептидными) связями.
Термин «пептиды» был предложен известным химиком Эмилем Фишером (1832-1919 гг.). Слово образовано из первых четырех букв названия пептоны (продукты расщепления белков пепсином) и конечных букв названия углеводов полисахариды.

Рис. 9. Фрагмент пептидной цепи
По размеру молекулы и своим свойствам пептиды стоят между высокомолекулярными белками и аминокислотами. Наиболее распространены линейные пептиды, однако известны также циклические пептиды, молекулы которых могут иметь различные размеры. Циклические пептиды образуются из линейных, когда пептидная связь связывает амино- и карбоксильную функцию N- и С-концевых аминокислот. [2]

Рис. 10. Циклические пептиды
«Я предложил название «полипептид» для продуктов, образуемых при соединении аминокислот связями амидного типа. Простейшим представителем этого класса соединений является гликоколь, так называемый глицилглицин, H₂NCH₂CO-NHCH₂COOH. По количеству аминокислот, входящих в состав пептида, различают ди-, три-, тетрапептиды и т.д.».
Так Эмиль Фишер определил пептидную связь как амидную связь между аминокислотами (E. Fischer, Ber., Bd. 39, S. 530-610, 1906 г.).
Основная структурная особенность полипептидов – наличие цепей, составленных из аминокислотных остатков, связанных между собой α-амидными (петидными) связями: [6]

2.2 Вторичная структура белка: α-спираль и β-складка
Вторичная структура определяется конформацией (укладкой) полипептидной цепи благодаря образованию водородных связей между группами NH и CO. Существует два основных способа укладки цепи — α-спираль (рис. 11, А)) и β-складчатая структура (или структура листа).
В α-спирали на одном витке уложены почти четыре аминокислотных остатка (точнее, на 10 витков приходится 36 аминокислотных остатков). Все боковые заместители располагаются снаружи спирали. Между группами NH и CO на соседних витках образуются водородные связи, которые стабилизируют спираль.
В β-структуре (структуре листа) полипептидные цепи могут иметь параллельное и антипараллельное направления, фрагменты этой структуры также удерживаются водородными связями (рис. 10, Б)).
Большинство белков содержит как α-спиральные участки, так и β-листы. [5]
А) Б)
Рис. 11. Конформации полипетидной цепи: А) с α-спиральной конформациия; Б) β-конформацая листа
2.3 Третичная и четвертичная структуры белка
Третичная структура белка — это трехмерная конфигурация всей полипептидной цепи в пространстве (рис. 12). В образовании третичной структуры участвуют дисульфидные мостики, соединяющие цистеиновые остатки, ионные взаимодействия между противоположно заряженными группами NH3 + и COO– и гидрофобные взаимодействия (молекулы белка стремятся свернуться так, чтобы гидрофобные углеводородные остатки оказались внутри структуры).

Рис. 12. Третичная структура белка рибонуклеазы. Римские цифры относятся к дисульфидным мостикам между цистеиновыми остатками
Третичная структура — высшая форма пространственной организации полипептидной цепи белка. Однако некоторые белки, например гемоглобин, имеют еще и четвертичную структуру, которая состоит из нескольких одинаковых или разных полипептидных цепей, определенным образом уложенных в пространстве. Такая надмолекулярная структура стабилизована водородными связями, т. е. взаимодействиями нековалентной природы по типу комплементарности (рис. 13). [5]

Рис. 13. Четвертичная структура белка
2.4 Химические свойства белков. Цветные реакции белков. Денатурация белков.
1) Разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры называется денатурацией. Она происходит при нагревании, изменении кислотности среды, действии излучения. Пример денатурации — свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация может происходить обратимо и необратимо.
Необратимая денатурация может быть вызвана образованием нерастворимых веществ при действии на белки солей тяжелых металлов — свинца или ртути.
2) Гидролиз белков — это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков. [6]
3) Существует ряд цветных реакций на белки:
·Ксантопротеиновая. С азотной кислотой белки дают желтое окрашивание, переходящее при действии аммиака в оранжевое. При этой реакции происходит нитрование ароматического кольца содержащихся в белках ароматических аминокислот.
 Биуретовая — с солями меди и щелочами белки дают фиолетовую окраску. Подобную окраску дают все вещества, содержащие пептидные связи –NH-CO- (например, биурет).
 Реакция Миллона — раствором нитрата ртути в азотистой кислоте белки дают красное окрашивание. Эта реакция связана с наличием фенольной группировки.
 Сульфгидрильная — при нагревании белков с раствором плюмбита натрия выпадает черный осадок сульфида свинца. Эта реакция указывает на присутствие сульфгидрильных групп (SH). [4]
III. Нуклеиновые кислоты
До 1950 г. Многие ученые считали, что только белки контролируют скорость протекающих в организме реакций, обеспечивают мышечные сокращения и участвуют в передаче наследственных признаков при размножении организмов. В последние годы установлено, что главную роль в таких процессах, как синтез белка и передача наследственных признаков (генетической информации), играют не белки, а нуклеиновые кислоты.
Нуклеиновые кислоты, подобно белкам, — высокомолекулярные вещества, но построены они не из аминокислот, а из других мономеров – нуклеотидов. Они существенно отличаются от белков как по физическо-химическим свойствам, так и по биологическому действию:

В зависимости от природы углеводного компонента нуклеотидов все нуклеиновые кислоты делятся на два химически различных типа – дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК) и рибонуклеиновые кислоты (РНК). В состав всех живых организмов обязательно входят оба типа нуклеиновых кислот. Только вирус могут содержать один тип кислот. [4]
3.1 Азотистые основания нуклеиновых кислот. Понятие гетероциклических соединений. Гетероциклические соединения, входящие в состав азотистых оснований
Азотистые основания – производные ароматических гетероциклических соединений – пурина и пиримидина. В состав нуклеиновых кислот входят два производных пурина – аденин и гуанин, и три производных пиримидина – цитозин, урацил и тимин (рис. 13). Все пять азотистых оснований называются главными (мажорными). [7]

Рис. 14. Основные азотистые основания
Гетероциклическими соединениями называют соединения, содержащие циклы, в которых кроме атомов углерода содержатся и атомы других элементов. Гетероциклические системы очень разнообразны. Наиболее хорошо изученными и широко распространенными являются циклические соединения кислорода, серы, азота (рис. 15).

Рис. 15. Структурные формулы простейших гетероциклов
Гетероциклические соединения имеют большое значение в природе. Так, в состав ядерных (нуклеиновых) кислот входят несколько азотистых оснований, из которых наиболее важны аденин (А), гуанин (Г), цитозин (Ц), тимин (Т) и урацил (У).
Урацил, тимин и цитозин являются пиримидиновыми основаниями (они производные пиримидина). Тимин от урацила отличается метальным радикалом (рис. 16). [8]

Рис. 16. Структурные формулы азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот
3.2 Нуклеозид и нуклеотид. Принцип комплементарности
Взаимодействие азотистых оснований с пентозой приводит к образованию нуклеозида (рис. 17). Нуклеозиды, содержащие рибозу, называются рибонуклеозидами, а нуклеозиды, содержащие дезоксирибозу — дезоксирибонуклеозидами.
Пентоза углеродным атомом в первом положении связывается N-гликозидной связью с атомом азота в 9 положении пурина или атомом азота в 1 положении пиримидина. Так, аденин, соединяясь с рибозой, образует аденозин, гуанин дает гуанозин, из цитозина образуется цитидин, из урацила – уридин, из тимина – риботимидин.
Нуклеотидами называют фосфорные эфиры нуклеозидов. К одному атому пентозы может присоединяться от одного до трех остатков фосфорной кислоты. [7]

Рис. 17. Образование N-гликозидной связи между азотистым основанием и углеводным компонентом
Принцип комплементарности используется в синтезе ДНК. Это строгое соответствие соединения азотистых оснований, соединёнными водородными связями, в котором: А-Т (Аденин соединяется с Тимином) Г-Ц (Гуанин соединяется с Цитозином). [9]
3.3 Строение РНК. Классификация и функции РНК
В цитоплазме клеток содержатся три основных вида РНК: транспортные (т-PHK), матричные (м-РНК) и рибосомные (р-РНК).
Молекула РНК, в отличие от ДНК, состоит, за редким исключением, из одной полинуклеотидной цепи. Полинуклеотидная цепь РНК, закручиваясь на себя, может образовывать биспиральные структуры, являющиеся вторичной структурой РНК.
Матричная РНК (м-РНК). Содержание м-РНК в клетках составляет 2-6% от общего количества РНК. Так как каждая молекула м-РНК является матрицей в синтезе соответствующего белка их количество соответствует числу белков в организме. м-РНК разнообразны по первичной структуре и являются точной копией отдельного гена. Размер молекулы зависит от размера кодируемого ею белка. м-РНК обладают сложной вторичной структурой, обеспечивающей выполнение ими матричной функции в ходе трансляции. Показано, что в целом в линейной молекуле м-РНК формируется несколько двухспиральных шпилек, на концах которых располагаются «сайты» инициации и терминации трансляции.
Транспортная РНК (т-РНК) составляет 10-20% от общего количества РНК клетки. т-РНК участвуют в синтезе белка, являясь посредниками (адапторами) в трансляции м-РНК: переводят последовательность нуклеотидов м-РНК в последовательность аминокислотных остатков белковой молекулы. Каждой из 20 аминокислот соответствует своя т-РНК, а для некоторых аминокислот существует несколько т-РНК. Это самые мелкие молекулы РНК, построеные из 70-93 нуклеотидов с молекулярной массой 24000-31000Да. т-РНК содержат различные минорные модифицированные основания, многие из которых представляют собой метилированные пуриновые или пиримидиновые основания. Обязательными минорными нуклеотидами для всех т-РНК являются псевдоуридин и нуклеотиды, содержащие дигидроуридин. У большинства т-РНК на 5′-конце находится остаток гуаниловой кислоты, а на 3′-конце всех т-РНК обязательным является тринуклеотид ЦЦА.
Рибосомные РНК (р-РНК) – составляют около 80% всей РНК клетки и входят в состав рибосом. Р-РНК выполняет структурную и ферментативную функции, обеспечивают правильное взаимодействие рибосом с м-РНК и т-РНК.
Функции РНК:
1. Хранение наследственной генетической информации у некоторых вирусов. 2. Передача генетичекой информации для обеспечения процессов жизнедеятельности клетки и организма.
3. Регуляторная: взаимодействие м-РНК и т-РНК регулирует начало синтеза белка и др.
4. Ферментативная. В 1980 г. были обнаружены и охарактеризованы молекулы РНК, обладающие ферментативной активностью, которые были названы рибозимы. [7]
3.4 Строение и функции ДНК
Первичная структура ДНК – последовательность дезоксирибонуклеотидов в полинуклеотидной цепи, что определяет закодированную в ней информацию (рис. 18).

Рис. 18. Первичная структура ДНК
В результате многочисленных исследований по определению первичной структуры ДНК установлено, что в молекулах ДНК бактериофагов почти все последовательности нуклеотидов уникальны, т.е. встречаются один раз. В ДНК бактерий большинство генов также уникальны, но некоторые последовательности, кодирующие транспортные и рибосомные РНК, повторяются несколько раз.
Вторичная структура ДНК. В соответствии с моделью, предложенной Дж. Уотсоном и Ф. Криком в 1953 году, она представлена правозакрученной спиралью, в которой две полинуклеотидные цепи расположены антипараллельно и удерживаются относительно друг друга за счет взаимодействия между комплементарными азотистыми основаниями.
Комплементарность – способность азотистых оснований образовывать водородные связи между собой.

Рис. 19. Вторичная структура ДНК
Третичная структура ДНК (рис. 20) У всех живых организмов двуспиральные молекулы ДНК плотно упакованы с образованием сложных трехмерных структур.

Рис. 20. Тритичная структура ДНК: а – линейная, б – кольцевая, в – суперкольцевая, г – компактный клубок
Функции ДНК:
1. Хранение наследственной информации и её передача из поколения в поколение при делении клеток.
2. Участвует в качестве матрицы в реализации генетической информации, регулирует во времени и пространстве биосинтез компонентов клетки.
3. Определяет деятельность клетки и организма в течение жизненного цикла.
4. Обеспечивает индивидуальность данного организма.
Эти функции ДНК обусловлены тем, что молекулы ДНК служат матрицей для репликации и транскрипции. [7]

Заключение
Подводя итоги, можно сказать, что биоорганическая химия — это наука о веществах, вовлеченных в жизненный цикл организмов, о синтезе этих веществ, об их свойствах и превращениях. В отличие от органической химии, объектами изучения которой далеко не всегда являются вещества, связанные с организмами, биоорганическая химия имеет дело только с веществами, выделенными из организмов, влияющими на них или предназначенными для них. Биоорганическая химия развивается бурными темпами, особенно в последние десятилетия. Ведущую роль в ней играет химия аминокислот, белков и нуклеиновых кислот— трех исключительно важных классов веществ, связанных между собой тесными узами родства.
В ходе работы я узнала много нового, было очень интересно делать реферат на данную тему, искать нужную информацию из разных книг и учебников.

Список используемой литературы
1. Габриелян О.С. Химия 10 класс. Углубленный уровень / О.С. Габриелян, И.Г. Остроумов, С.Ю. Пономорев – М.: Дрофа, 2014. – 366 с.
2. Шабаров Ю.С. Органическая химия. Часть 2. Циклические соединения / Ю.С. Шабаров – М. : Химия, 1994. – 180 с.
3. Якубке, Х.Д. Аминокислоты, пептиды, белки: учебное пособие / Х.Д. Якубке, Х.Е. Ешкайт – М. : Мир, 1985. – 456 с.
4. Романовский И.В. Краткий теоретический курс биоорганической химии / И.В. Романовский, О.Н. Ринейская, В.В. Пинчук – Минск БГМУ: 2010. – 166 с.
5. Петров А.А. Органическая химия / А.А. Петров, Х.В. Бальян, А.Т. Трощенко – СПб: Изд-во «Иван Федоров», 2003. – 624 с.
6. Кузьменко Н.Е. Начала химии. Современный курс для поступающих в вузы : в 2 т. – Т. 1 / Н.Е. Кузьменко, В.В. Еремин, В.А.Попков – М. : Экзамен, 2004. – 384 с.
7. Смирнов В.А. Аминокислоты и полипептиды / В.А. Смирнов, Ю.Н. Климочкин – Самара: Самар. гос. техн. ун-т., 2007. – 112 с.
8. Алимова, Ф.К. Обмен нуклеиновых кислот. Учебное пособие для вузов / Ф.К. Алимова, Т.А. Невзорова; Ред. Невзорова Т.А. – Казань: КГУ, 2009. – 62 с.
9. Тимощенко, Л.В. Гетероциклические соединения: учебное пособие / Л. В. Тимощенко, Т. А. Сарычева. – Томск: ТПУ, 2013. – 90 с.
10. Скворцова Н.Н. Основы биохимии и молекулярной биологии. Ч. 1. Химические компоненты клетки / Н.Н Скворцова – СПб: Университет ИТМО, 2016. – 154 с.