Эксперт

Сергей

Задать вопрос

Мы готовы помочь Вам.

Оглавление
Введение 3
I. Аминокислоты 4
1.1 Классификация аминокислот. Номенклатура аминокислот: по ИЮПАК и тривиальная. 4
1.2 Протеиногенные аминокислоты. Незаменимые аминокислоты 7
1.3 Химические свойства аминокислот 8
1.4 Биологически важные реакции α-аминокислот 11
1.5 Способы получения аминокислот 14
II. Белки 17
2.1 Пептиды. Полипептиды 17
2.2 Вторичная структура белка: α-спираль и β-складка 19
2.3 Третичная и четвертичная структуры белка 19
2.4 Химические свойства белков. Цветные реакции белков. Денатурация белков. 21
III. Нуклеиновые кислоты 22
3.1 Азотистые основания нуклеиновых кислот. Понятие гетероциклических соединений. Гетероциклические соединения, входящие в состав азотистых оснований 22
3.2 Нуклеозид и нуклеотид. Принцип комплементарности 24
3.3 Строение РНК. Классификация и функции РНК 25
3.4 Строение и функции ДНК 26
Заключение 29
Список используемой литературы 30

Введение
Актуальность, выбранной мною темы, заключается в том, что биоорганическая химия — это фундаментальная наука на стыке химии и биологии, она способствует раскрытию принципов функционирования живых систем, имеет выраженную практическую направленность, являясь теоретической основой получения новых ценных соединений для медицины и сельского хозяйства. В этой науке изучаются аминокислоты, белки и нуклеиновые кислоты, так как они универсальны среди других «молекул жизни» и потому, что с их познанием связаны подлинно революционные прорывы в биологической науке.
Перед написанием реферата, я поставила перед собой цели и задачи.
Цель моего исследования заключается в том, чтобы подробнее изучить биоорганическую химию.
Опираясь на цель, я вывела следующие задачи:
1. Закрепить пройденное на лекциях и парах;
2. Узнать что-то новое, углубить знания в химии;
3. Изучить подробнее аминокислоты, белки и нуклеиновые кислоты, их химические свойства, классификацию и др.
Во время работы над рефератом, я нашла много информации из книг, учебников, связанных с темой моего реферата, а также пользовалась научными пособиями.

I. Аминокислоты
Аминокислоты — соединения, которые содержат две функциональные группы: аминогруппу – NH₂ и карбоксильную группу – COOH, связанные с углеводородным радикалом.

Рис.1. Общая формула α-аминокислот
Так как аминокислоты содержат две различные функциональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, их свойства отличаются от характерных свойств карбоновых кислот и аминов. [1]
1.1 Классификация аминокислот. Номенклатура аминокислот: по ИЮПАК и тривиальная
В зависимости от положения аминной группы относительно карбоксильной различают α, β, γ и т.д. аминокислоты. Аминокислоты, в молекуле которых карбоксильная и аминная группы занимают терминальные положения, называют также w-аминокислотами: CH3CH(NH2)-COOH – α-Аминопропиновая кислота; CH3CH(NH2)CH2COOH – β-Аминомасляная кислота; NH2-(CH2)5COOH ε- или ω — аминокапроновая кислота.
Наиболее важными являются α-аминокислоты. Они чаще других кислот встречаются в природе и как составные части белков участвуют во всех процессах жизнедеятельности: в многочисленных обменных реакциях и многих специфических процессах в живом организме.
α-Аминокислоты как правило выделяют из объектов природного происхождения: молока, крови, волос, чешуи, рогов и перьев, паутины, ядовитых веществ грибов и многих других.
К настоящему времени известно около 200 природных аминокислот. Однако важнейших, являющихся основными структурными единицами белков, среди них всего 20. Характерной особенностью строения последних является, во-первых, то, что в их молекулах обе функциональные группы – аминная и карбоксильная – связаны с одним и тем же атомом углерода и, во-вторых, то, что этот атом является асимметрическим, поскольку содержит четыре различных заместителя (исключение составляет аминоуксусная кислота, называемая также глицином и гликоколом).
Называя важнейшие α-аминокислоты, редко прибегают к правилам официальной номенклатуры, а обычно используют тривиальные названия. [2] Происхождение последних, в основном, обусловлено названием исходных материалов, из которых эти аминокислоты были выделены: например, аспарагин (от лат. asparagus — спаржа) получен из сока спаржи, цистеин и цистин (от греч. cystis — мочевой пузырь) — из камней мочевого пузыря, глутамин и глутаминовая кислота (от нем. das Gluten — клейковина) — из клейковины пшеницы, серии (от греч. serös — шелковичный червь) — из шелка и тирозин (от греч. tyros — сыр) — из сыра. Другие названия связаны с методами выделения. Так, аргинин (от лат. argentum — серебро) был впервые получен в виде серебряной соли, триптофан выделен при расщеплении белка с по-мощью трипсина. Структурные связи с другими природными соединениями также внесли вклад в названия некоторых аминокислот. Так, валин назван как производное валериановой кислоты, треонин структурно связан с моносахаридом треозой. Название «пролин» происходит от рационального обозначения пирролидин-2-карбоновой кислоты.
За исключением триптофана и аминодикарбоновых кислот, названия аминокислот имеют окончания -ин, что подчеркивает их принадлежность к аминам. Аминоацильные остатки общей формулы NH2 -CHR-CO- называют, добавляя к корню слова окончание -ил. Поскольку у аспарагиновой и глутаминовой кислот и их полуамидов одинаковые корневые слова, остатки глутамина и аспарагина называют обычно «глутаминил» и «аспарагинил», остатки же глутаминовой и аспарагиновой кислот получили названия «глутамил» и «аспарагил».

Рис. 2. Номенклатура аминокислот
Для удобства написания пептидных фрагментов предложено пользоваться сокращенными названиями аминокислотных остатков, которые состоят из первых трех букв тривиального названия аминокислоты, например Ala для L-аланина и Met для L-метионина (сокращения для других аминокислот см. в табл. 1-1). Оптическая конфигурация аминокислоты указывается символами, причем специально отмечаются только D- И DL-аминокислоты, например о-Ala и DL-Met. алло-Соединения обозначаются символом «а», например alle для алло-ь-изолейцина.
Обозначение аминокислотных остатков и производных аминокислот. Принято обозначать замещения атома водорода в амино-, имино-, гуанидино, окси- или тиольной группе, а также замещения -ОН в карбоксильной группе с помощью свободной связи (черточки): в случае замещения водорода а-аминогруппы ее ставят слева от символа аминокислоты, в случае замещения в гидроксильной группе ск-карбоксила — справа, если же замещение имеется в боковой цепи, то проставляется свободная связь сверху или снизу (рис. 2) [2]
1.2 Протеиногенные аминокислоты. Незаменимые аминокислоты
Протеиногенными называются 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом и включаются в белки в процессе трансляции.

Рис. 3. Строение протеиногенных аминокислот
Многие α-аминокислоты синтезируются в организме, некоторые же необходимые для синтеза белков α-аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать с пищей, такие аминокислоты называют незаменимыми. К ним относятся: аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Аргинин и гистидин являются незаменимыми только для детей первого года жизни; в организме взрослого человека они синтезируются. [3]
1.3 Химические свойства аминокислот
Кислотно-основные свойства. Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как содержат кислотный (COOH) и основный (NH2) центры. Поэтому α-аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами:

Кроме солей, которые образуют α-аминокислоты с сильными кислотами или щелочами, известны комплексные соли многих аминокислот с ионами двухвалентных металлов. Так, с гидроксидом меди (II) получаются кристаллические хелатные соли синего цвета, которые используются для выделения и очистки аминокислот:

В кристаллическом состоянии α-аминокислоты существуют в виде внутренней соли — диполярного иона H3N+ −CHR−COO-, называемого также цвиттер-ионом.
В водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм. Обычно используемая запись аминокислот в недиссоциированном виде используется лишь для удобства представления, однако все аминокислоты при физиологических значениях рН имеют структуру цвиттер-иона.
На диссоциацию аминокислот оказывает влияние pH среды. В сильнокислой среде (рН 1–2) NH2 группа протонирована полностью, а COOH группа практически неионизирована. В сильнощелочной среде (рН>11), напротив, свободна аминогруппа и полностью ионизирована карбоксильная. При значениях pH от 4 до 9 каждая из диссоциирующих групп находится в равновесии со своей неионизированной формой, а обе группы вместе находятся в равновесии с диполярным ионом:

Основные аминокислоты в водном растворе дают щелочную реакцию и несут положительный заряд:

Кислые аминокислоты в водном растворе проявляют кислотные свойства и обладают отрицательным зарядом:

Для каждой аминокислоты существует определенное значение рН, называемое изоэлектрической точкой (обозначается pI), при котором концентрация диполярного иона максимальна, а минимальные концентрации катионных и анионных форм равны. Значение pI определяется величинами констант диссоциации кислотной и основной функций: pI = 0,5(pK1 + pK2).
В изоэлектрическом состоянии суммарный электрический заряд молекул равен нулю и аминокислота обладает наименьшей растворимостью и электрофоретической подвижностью. Для алифатических аминокислот это значение составляет 6,0, т. е. находится в слабокислой области. Это объясняется тем, что кислотность группы – NH₃⁺ в диполярном ионе выше основности группы – СОО ⁻.
Кислотно-основные свойства аминокислот определяют многие физико-химические и биологические свойства белков. На этих свойствах основаны, кроме того, почти все методы выделения и идентификации аминокислот.

Таблица. Значения pI аминокислот

Реакции карбоксильной группы
а) Реакция этерификации

Реакция используется для «защиты» карбоксильной группы при пептидном синтезе.
б) Образование галогенангидридов с галогенидами фосфора (PCI5, РСl3) или тионилхлоридом

Реакция используется для активации карбоксильной группы при пептидном синтезе.
Реакции аминогруппы
а) Реакция с формальдегидом.

Реакция лежит в основе количественного определения α-аминокислот методом формольного титрования щелочью (метод Серенсена).
б) Реакция с азотистой кислотой

По объему выделившегося азота определяют количество аминогрупп в природных аминосодержащих соединениях (метод Ван-Слайка).
в) Реакция ацилирования

Реакция используется для «защиты» аминогрупп при пептидном синтезе
1.4 Биологически важные реакции α-аминокислот
Ферментативное превращение аминокислот в живых организмах включает реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, гидроксилирования, окисления тиольных групп.
Дезаминирование (отщепление NH2 группы), которое может быть неокислительным (без участия кислорода):

Трансаминирование (переаминирование). Под трансаминированием подразумевают реакции межмолекулярного переноса амногруппы от α-аминокислоты на α-кетокислоту. Трансаминирование основной путь биосинтеза α-аминокислот из α-оксокислот. Донором 131 аминогруппы служит α-аминокислота, имеющаяся в клетках в достаточном количестве или избытке, а ее акцептором — α-оксокислота:

Реакции трансаминирования являются обратимыми и протекают при участии специфических ферментов (трансаминазы или аминотрансферазы) и кофермента пиридоксальфосфата.
В организме осуществляется ферментативное гидроксилирование некоторых аминокислот, например, гидроксилирование фенилаланина (рис. 4)

Рис. 4. Общая схема гидроксилирования фенилаланина
При генетически обусловленном отсутствии в организме фермента, катализирующего этот процесс, развивается тяжелое заболевание — фенилкетонурия.
Декарбоксилирование. Процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО2 получил название декарбоксилирования. Реакции декарбоксилирования в отличие от других реакций промежуточного обмена аминокислот являются необратимыми. Они катализируются специфическими ферментами — декарбоксилазами аминокислот. Образующиеся продукты реакции — биогенные амины — оказывают сильное фармакологическое действие на множество физиологических функций человека и животных. Например, γ-аминомасляная кислота (рис. 5) принимает участие в обменных процессах, происходящих в головном мозге, является нейромедиатором, оказывает тормозящее действие на деятельность ЦНС. В медицинской практике применяется как лекарственное средство при некоторых заболеваниях ЦНС.

Рис. 5. Получение ГАМК декарбоксилированием глутаминовой кислоты
Биогенный амин этаноламин, образующийся при декарбоксилировании серина (рис. 6), входит в состав фосфолипидов биологических мембран.

Рис. 6. Декарбоксилирование серина
Получающийся при декарбоксилировании гистидина (рис. 7) биогенный амин гистамин имеет прямое отношение к воспалению и аллергии.

Рис. 7. Декарбоксилирование гистидина
Образующийся из 5-гидрокситриптофана серотонин (рис. 7) регулирует артериальное давление, температуру тела, дыхание, почечную фильтрацию и является медиатором нервных процессов ЦНС.

Рис. 8. Декарбоксилирование 5-гидрокситриптофана с образованием серотонина
Продукт реакции декарбоксилирования 3,4-дигидроксифенилаланина дофамин является предшественником катехоламинов (норадреналина и адреналина).
Окисление тиольных групп лежит в основе взаимопревращений цистеиновых и цистиновых остатков, обеспечивающих ряд окислительно-восстановительных процессов в клетке. [3]
1.5 Способы получения аминокислот
Способы получения α-аминокислот. Разработано много способов получения α-аминокислот. Важнейшие из них три:
1. Действие аммиака на соли хлорзамещенных кислот:

2. Действие аммиака и синильной кислоты на альдегиды (реакция Штреккера). Механизм реакции точно не установлен: два возможных пути приведены на схеме

В настоящее время этот метод используется в следующей модификации:

3. α-Аминокислоты успешно синтезируются из аминомалонового эфира по схеме:

4. При гидролизе белков получается около 25 различных аминокислот. Разделение этой смеси представляет собой довольно сложную задачу. Однако обычно одна или две кислоты получаются в значительно больших количествах, чем все другие, и эти кислоты удается выделить довольно просто.
В последнее время научились так нарушать нормальную жизнедеятельность некоторых микроорганизмов, что они начинают вместо накопления белка продуцировать какую-либо определенную аминокислоты. Таким путем получают в промышленности пищевой лизин. Из субстрата лизин выделяют с помощью ионообменных смол.
Способы получения β-аминокислот. Наиболее важны следующие два способа получения β-аминокислот:
1) Присоединение аммиака к непредельным кислотам. Аммиак к олефинам без катализаторов не присоединяется. Присоединение к кислотам связано с наличием сопряженной системы с участием карбонила карбоксильной группы. Присоединение здесь проходит, как и другие реакции α, β- непредельных кислот, не по правилу Марковникова.

2) Большое число различных аминокислот было синтезировано В.М. Родионовым из малоновой кислоты:

Реакция эта сходна с реакцией получения β-гидроксикислот из альдегидов. Возможно, что промежуточными продуктами здесь являются гидроксисоединения, однако точно механизм этой реакции не установлен.
Способы получения других аминокислот. Аминокислоты с более удаленными друг от друга функциональными группами получают действием аммиака на галогенозамещенные кислоты, восстановлением неполных нитрилов двухосновных кислот и с помощью бекмановской перегруппиовки, например:

Капролактам при гидролизе образует ω- или ε-аминокапроновую кислоту, а при нитрировании с последующим восстановлением – лактам 2,6-диаминокапроновой кислоты (линзина). Это современный промышленный метод синтеза лизина: [4]

II. Белки
Белки — природные полипептиды; они имеют очень большую молекулярную массу (от 10 000 до десятков миллионов). Белки входят в состав всех живых организмов и выполняют разнообразные биологические функции. [5] Они составляют основу опорных, мышечной и покровных тканей (кости, хрящи, сухожилия, мышцы, кожа), играют решающую роль в процессах обмена веществ и размножения клеток. Белковыми телами являются гормоны, энзимы, пигменты, антибиотики, токсины.
Большинство белков в твёрдом состоянии сохраняют природную форму (шерсть, шелк) или существует в виде порошка. Только некоторые белки удается выделить в кристаллическом состоянии.
Многие белки растворимы в воде, в разбавленных растворах солей, в кислотах. Почти все белки растворяются в щелочах, и все они нерастворимы в органических растворителях. Растворы белков имеют коллоидный характер, и могут быть очищены диализом. Из растворов белки легко осаждаются органическими водорастворимыми растворителями (спиртом, ацетоном), растворами солей, особенно тяжёлых металлов (Cu, Pb, Hg, Fe и др.), кислотами и т.д. Осаждением растворами солей различной концентрации белки могут быть очищены и разделены. При осаждении некоторые белки меняют конформацию цепей и переходят в нерастворимое состояние. Этот процесс называется денатурацией. Денатурация многих белков может быть вызвана и нагреванием. [4]
2.1 Пептиды. Полипептиды
Пептиды (рис. 9) — это цепочечные молекулы, содержащие от двух до ста остатков аминокислот, соединенных между собой амидными (пептидными) связями.
Термин «пептиды» был предложен известным химиком Эмилем Фишером (1832-1919 гг.). Слово образовано из первых четырех букв названия пептоны (продукты расщепления белков пепсином) и конечных букв названия углеводов полисахариды.

Рис. 9. Фрагмент пептидной цепи
По размеру молекулы и своим свойствам пептиды стоят между высокомолекулярными белками и аминокислотами. Наиболее распространены линейные пептиды, однако известны также циклические пептиды, молекулы которых могут иметь различные размеры. Циклические пептиды образуются из линейных, когда пептидная связь связывает амино- и карбоксильную функцию N- и С-концевых аминокислот. [2]

Рис. 10. Циклические пептиды
«Я предложил название «полипептид» для продуктов, образуемых при соединении аминокислот связями амидного типа. Простейшим представителем этого класса соединений является гликоколь, так называемый глицилглицин, H₂NCH₂CO-NHCH₂COOH. По количеству аминокислот, входящих в состав пептида, различают ди-, три-, тетрапептиды и т.д.».
Так Эмиль Фишер определил пептидную связь как амидную связь между аминокислотами (E. Fischer, Ber., Bd. 39, S. 530-610, 1906 г.).
Основная структурная особенность полипептидов – наличие цепей, составленных из аминокислотных остатков, связанных между собой α-амидными (петидными) связями: [6]

2.2 Вторичная структура белка: α-спираль и β-складка
Вторичная структура определяется конформацией (укладкой) полипептидной цепи благодаря образованию водородных связей между группами NH и CO. Существует два основных способа укладки цепи — α-спираль (рис. 11, А)) и β-складчатая структура (или структура листа).
В α-спирали на одном витке уложены почти четыре аминокислотных остатка (точнее, на 10 витков приходится 36 аминокислотных остатков). Все боковые заместители располагаются снаружи спирали. Между группами NH и CO на соседних витках образуются водородные связи, которые стабилизируют спираль.
В β-структуре (структуре листа) полипептидные цепи могут иметь параллельное и антипараллельное направления, фрагменты этой структуры также удерживаются водородными связями (рис. 10, Б)).
Большинство белков содержит как α-спиральные участки, так и β-листы. [5]
А) Б)
Рис. 11. Конформации полипетидной цепи: А) с α-спиральной конформациия; Б) β-конформацая листа
2.3 Третичная и четвертичная структуры белка
Третичная структура белка — это трехмерная конфигурация всей полипептидной цепи в пространстве (рис. 12). В образовании третичной структуры участвуют дисульфидные мостики, соединяющие цистеиновые остатки, ионные взаимодействия между противоположно заряженными группами NH3 + и COO– и гидрофобные взаимодействия (молекулы белка стремятся свернуться так, чтобы гидрофобные углеводородные остатки оказались внутри структуры).

Рис. 12. Третичная структура белка рибонуклеазы. Римские цифры относятся к дисульфидным мостикам между цистеиновыми остатками
Третичная структура — высшая форма пространственной организации полипептидной цепи белка. Однако некоторые белки, например гемоглобин, имеют еще и четвертичную структуру, которая состоит из нескольких одинаковых или разных полипептидных цепей, определенным образом уложенных в пространстве. Такая надмолекулярная структура стабилизована водородными связями, т. е. взаимодействиями нековалентной природы по типу комплементарности (рис. 13). [5]

Рис. 13. Четвертичная структура белка
2.4 Химические свойства белков. Цветные реакции белков. Денатурация белков.
1) Разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры называется денатурацией. Она происходит при нагревании, изменении кислотности среды, действии излучения. Пример денатурации — свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация может происходить обратимо и необратимо.
Необратимая денатурация может быть вызвана образованием нерастворимых веществ при действии на белки солей тяжелых металлов — свинца или ртути.
2) Гидролиз белков — это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков. [6]
3) Существует ряд цветных реакций на белки:
·Ксантопротеиновая. С азотной кислотой белки дают желтое окрашивание, переходящее при действии аммиака в оранжевое. При этой реакции происходит нитрование ароматического кольца содержащихся в белках ароматических аминокислот.
 Биуретовая — с солями меди и щелочами белки дают фиолетовую окраску. Подобную окраску дают все вещества, содержащие пептидные связи –NH-CO- (например, биурет).
 Реакция Миллона — раствором нитрата ртути в азотистой кислоте белки дают красное окрашивание. Эта реакция связана с наличием фенольной группировки.
 Сульфгидрильная — при нагревании белков с раствором плюмбита натрия выпадает черный осадок сульфида свинца. Эта реакция указывает на присутствие сульфгидрильных групп (SH). [4]
III. Нуклеиновые кислоты
До 1950 г. Многие ученые считали, что только белки контролируют скорость протекающих в организме реакций, обеспечивают мышечные сокращения и участвуют в передаче наследственных признаков при размножении организмов. В последние годы установлено, что главную роль в таких процессах, как синтез белка и передача наследственных признаков (генетической информации), играют не белки, а нуклеиновые кислоты.
Нуклеиновые кислоты, подобно белкам, — высокомолекулярные вещества, но построены они не из аминокислот, а из других мономеров – нуклеотидов. Они существенно отличаются от белков как по физическо-химическим свойствам, так и по биологическому действию:

В зависимости от природы углеводного компонента нуклеотидов все нуклеиновые кислоты делятся на два химически различных типа – дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК) и рибонуклеиновые кислоты (РНК). В состав всех живых организмов обязательно входят оба типа нуклеиновых кислот. Только вирус могут содержать один тип кислот. [4]
3.1 Азотистые основания нуклеиновых кислот. Понятие гетероциклических соединений. Гетероциклические соединения, входящие в состав азотистых оснований
Азотистые основания – производные ароматических гетероциклических соединений – пурина и пиримидина. В состав нуклеиновых кислот входят два производных пурина – аденин и гуанин, и три производных пиримидина – цитозин, урацил и тимин (рис. 13). Все пять азотистых оснований называются главными (мажорными). [7]

Рис. 14. Основные азотистые основания
Гетероциклическими соединениями называют соединения, содержащие циклы, в которых кроме атомов углерода содержатся и атомы других элементов. Гетероциклические системы очень разнообразны. Наиболее хорошо изученными и широко распространенными являются циклические соединения кислорода, серы, азота (рис. 15).

Рис. 15. Структурные формулы простейших гетероциклов
Гетероциклические соединения имеют большое значение в природе. Так, в состав ядерных (нуклеиновых) кислот входят несколько азотистых оснований, из которых наиболее важны аденин (А), гуанин (Г), цитозин (Ц), тимин (Т) и урацил (У).
Урацил, тимин и цитозин являются пиримидиновыми основаниями (они производные пиримидина). Тимин от урацила отличается метальным радикалом (рис. 16). [8]

Рис. 16. Структурные формулы азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот
3.2 Нуклеозид и нуклеотид. Принцип комплементарности
Взаимодействие азотистых оснований с пентозой приводит к образованию нуклеозида (рис. 17). Нуклеозиды, содержащие рибозу, называются рибонуклеозидами, а нуклеозиды, содержащие дезоксирибозу — дезоксирибонуклеозидами.
Пентоза углеродным атомом в первом положении связывается N-гликозидной связью с атомом азота в 9 положении пурина или атомом азота в 1 положении пиримидина. Так, аденин, соединяясь с рибозой, образует аденозин, гуанин дает гуанозин, из цитозина образуется цитидин, из урацила – уридин, из тимина – риботимидин.
Нуклеотидами называют фосфорные эфиры нуклеозидов. К одному атому пентозы может присоединяться от одного до трех остатков фосфорной кислоты. [7]

Рис. 17. Образование N-гликозидной связи между азотистым основанием и углеводным компонентом
Принцип комплементарности используется в синтезе ДНК. Это строгое соответствие соединения азотистых оснований, соединёнными водородными связями, в котором: А-Т (Аденин соединяется с Тимином) Г-Ц (Гуанин соединяется с Цитозином). [9]
3.3 Строение РНК. Классификация и функции РНК
В цитоплазме клеток содержатся три основных вида РНК: транспортные (т-PHK), матричные (м-РНК) и рибосомные (р-РНК).
Молекула РНК, в отличие от ДНК, состоит, за редким исключением, из одной полинуклеотидной цепи. Полинуклеотидная цепь РНК, закручиваясь на себя, может образовывать биспиральные структуры, являющиеся вторичной структурой РНК.
Матричная РНК (м-РНК). Содержание м-РНК в клетках составляет 2-6% от общего количества РНК. Так как каждая молекула м-РНК является матрицей в синтезе соответствующего белка их количество соответствует числу белков в организме. м-РНК разнообразны по первичной структуре и являются точной копией отдельного гена. Размер молекулы зависит от размера кодируемого ею белка. м-РНК обладают сложной вторичной структурой, обеспечивающей выполнение ими матричной функции в ходе трансляции. Показано, что в целом в линейной молекуле м-РНК формируется несколько двухспиральных шпилек, на концах которых располагаются «сайты» инициации и терминации трансляции.
Транспортная РНК (т-РНК) составляет 10-20% от общего количества РНК клетки. т-РНК участвуют в синтезе белка, являясь посредниками (адапторами) в трансляции м-РНК: переводят последовательность нуклеотидов м-РНК в последовательность аминокислотных остатков белковой молекулы. Каждой из 20 аминокислот соответствует своя т-РНК, а для некоторых аминокислот существует несколько т-РНК. Это самые мелкие молекулы РНК, построеные из 70-93 нуклеотидов с молекулярной массой 24000-31000Да. т-РНК содержат различные минорные модифицированные основания, многие из которых представляют собой метилированные пуриновые или пиримидиновые основания. Обязательными минорными нуклеотидами для всех т-РНК являются псевдоуридин и нуклеотиды, содержащие дигидроуридин. У большинства т-РНК на 5′-конце находится остаток гуаниловой кислоты, а на 3′-конце всех т-РНК обязательным является тринуклеотид ЦЦА.
Рибосомные РНК (р-РНК) – составляют около 80% всей РНК клетки и входят в состав рибосом. Р-РНК выполняет структурную и ферментативную функции, обеспечивают правильное взаимодействие рибосом с м-РНК и т-РНК.
Функции РНК:
1. Хранение наследственной генетической информации у некоторых вирусов. 2. Передача генетичекой информации для обеспечения процессов жизнедеятельности клетки и организма.
3. Регуляторная: взаимодействие м-РНК и т-РНК регулирует начало синтеза белка и др.
4. Ферментативная. В 1980 г. были обнаружены и охарактеризованы молекулы РНК, обладающие ферментативной активностью, которые были названы рибозимы. [7]
3.4 Строение и функции ДНК
Первичная структура ДНК – последовательность дезоксирибонуклеотидов в полинуклеотидной цепи, что определяет закодированную в ней информацию (рис. 18).

Рис. 18. Первичная структура ДНК
В результате многочисленных исследований по определению первичной структуры ДНК установлено, что в молекулах ДНК бактериофагов почти все последовательности нуклеотидов уникальны, т.е. встречаются один раз. В ДНК бактерий большинство генов также уникальны, но некоторые последовательности, кодирующие транспортные и рибосомные РНК, повторяются несколько раз.
Вторичная структура ДНК. В соответствии с моделью, предложенной Дж. Уотсоном и Ф. Криком в 1953 году, она представлена правозакрученной спиралью, в которой две полинуклеотидные цепи расположены антипараллельно и удерживаются относительно друг друга за счет взаимодействия между комплементарными азотистыми основаниями.
Комплементарность – способность азотистых оснований образовывать водородные связи между собой.

Рис. 19. Вторичная структура ДНК
Третичная структура ДНК (рис. 20) У всех живых организмов двуспиральные молекулы ДНК плотно упакованы с образованием сложных трехмерных структур.

Рис. 20. Тритичная структура ДНК: а – линейная, б – кольцевая, в – суперкольцевая, г – компактный клубок
Функции ДНК:
1. Хранение наследственной информации и её передача из поколения в поколение при делении клеток.
2. Участвует в качестве матрицы в реализации генетической информации, регулирует во времени и пространстве биосинтез компонентов клетки.
3. Определяет деятельность клетки и организма в течение жизненного цикла.
4. Обеспечивает индивидуальность данного организма.
Эти функции ДНК обусловлены тем, что молекулы ДНК служат матрицей для репликации и транскрипции. [7]

Заключение
Подводя итоги, можно сказать, что биоорганическая химия — это наука о веществах, вовлеченных в жизненный цикл организмов, о синтезе этих веществ, об их свойствах и превращениях. В отличие от органической химии, объектами изучения которой далеко не всегда являются вещества, связанные с организмами, биоорганическая химия имеет дело только с веществами, выделенными из организмов, влияющими на них или предназначенными для них. Биоорганическая химия развивается бурными темпами, особенно в последние десятилетия. Ведущую роль в ней играет химия аминокислот, белков и нуклеиновых кислот— трех исключительно важных классов веществ, связанных между собой тесными узами родства.
В ходе работы я узнала много нового, было очень интересно делать реферат на данную тему, искать нужную информацию из разных книг и учебников.

Список используемой литературы
1. Габриелян О.С. Химия 10 класс. Углубленный уровень / О.С. Габриелян, И.Г. Остроумов, С.Ю. Пономорев – М.: Дрофа, 2014. – 366 с.
2. Шабаров Ю.С. Органическая химия. Часть 2. Циклические соединения / Ю.С. Шабаров – М. : Химия, 1994. – 180 с.
3. Якубке, Х.Д. Аминокислоты, пептиды, белки: учебное пособие / Х.Д. Якубке, Х.Е. Ешкайт – М. : Мир, 1985. – 456 с.
4. Романовский И.В. Краткий теоретический курс биоорганической химии / И.В. Романовский, О.Н. Ринейская, В.В. Пинчук – Минск БГМУ: 2010. – 166 с.
5. Петров А.А. Органическая химия / А.А. Петров, Х.В. Бальян, А.Т. Трощенко – СПб: Изд-во «Иван Федоров», 2003. – 624 с.
6. Кузьменко Н.Е. Начала химии. Современный курс для поступающих в вузы : в 2 т. – Т. 1 / Н.Е. Кузьменко, В.В. Еремин, В.А.Попков – М. : Экзамен, 2004. – 384 с.
7. Смирнов В.А. Аминокислоты и полипептиды / В.А. Смирнов, Ю.Н. Климочкин – Самара: Самар. гос. техн. ун-т., 2007. – 112 с.
8. Алимова, Ф.К. Обмен нуклеиновых кислот. Учебное пособие для вузов / Ф.К. Алимова, Т.А. Невзорова; Ред. Невзорова Т.А. – Казань: КГУ, 2009. – 62 с.
9. Тимощенко, Л.В. Гетероциклические соединения: учебное пособие / Л. В. Тимощенко, Т. А. Сарычева. – Томск: ТПУ, 2013. – 90 с.
10. Скворцова Н.Н. Основы биохимии и молекулярной биологии. Ч. 1. Химические компоненты клетки / Н.Н Скворцова – СПб: Университет ИТМО, 2016. – 154 с.